Monossido di carbonio deidrogenasi (accettore)
| monossido di carbonio deidrogenasi (accettore) | |
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| Numero EC | 1.2.99.2 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| monossido di carbonio:accettore ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| monossido di carbonio deidrogenasi anaerobica; monossido di carbonio ossigenasi; monossido di carbonio deidrogenasi; monossido di carbonio:(accettore) ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La monossido di carbonio deidrogenasi (accettore) è un enzima omodimerico appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima contiene un centro (Ni3Fe-4S) e tre cluster ferro-zolfo [4Fe-4S]. Solo il cluster NiFeS, la cui struttura è stata chiarita dopo anni di ricerca, prende parte alla catalisi, mentre gli altri cluster FeS sono implicati nel trasporto degli elettroni tra gli accettori e il sito catalitico.
Utilizza vari accettori di elettroni, tra cui la ferredossina, il metil viologeno, il benzil viologeno e le flavine, ma non i nucleotidi di piridina.
Forma parte complesso multienzimatico legato alla membrana con la idrogenasi (accettore) (numero EC 1.12.99.6[1]), che catalizza l'intera reazione:
- CO + H2O = CO2 + H2.
Meccanismo di Catalisi
[modifica | modifica wikitesto]La catalisi avviene nel sito con il centro NiFeS, chiamato C-Cluster, che presenta la struttura di un cluster cubano distorto FeS in cui uno degli ioni Fe è sostituito dal Ni. In prossimità del Ni, è presente uno ione Fe coordinato a 2 atomi di S, che prende il nome di FCII(Ferrous Component II).
L'atomo di Carbonio di CO coordina lo ione Ni, mentre l'atomo di Ossigeno di H2 è coordinato al FCII. La molecola di acqua viene deprotonata, e permette la variazione dell'angolo di legame Ni-CO, che porta ad avvicinare C all'Ossigeno di OH- (carbon shift); a questo punto CO subisce attacco nucleofilo da OH-, che viene in seguito ulteriormente deprotonato. Infine una molecola d'acqua spiazza la molecola di CO2, mentre si suppone che i protoni raggiungano la superficie della proteina mediante residui di His.
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Drennan, C.L., Heo, J., Sintchak, M.D., Schreiter, E. and Ludden, P.W., Life on carbon monoxide: X-ray structure of Rhodospirillum rubrum Ni-Fe-S carbon monoxide dehydrogenase, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 98, 2001, pp. 11973–11978, Entrez PubMed 11593006.
- Diekert, G. and Ritter, M., Purification of the nickel protein carbon monoxide dehydrogenase of Clostridium thermoaceticum, in FEBS Lett., vol. 151, 1983, pp. 41–44, Entrez PubMed 6687458.
- Bonam, D. and Ludden, P.W., Purification and characterization of carbon monoxide dehydrogenase, a nickel, zinc, iron-sulfur protein, from Rhodospirillum rubrum, in J. Biol. Chem., vol. 262, 1987, pp. 2980–2987, Entrez PubMed 3029096.
- Dobbek, H., Svetlitchnyi, V., Gremer, L., Huber, R. and Meyer, O., Crystal structure of a carbon monoxide dehydrogenase reveals a [Ni-4Fe-5S] cluster, in Science, vol. 293, 2001, pp. 1281–1285, Entrez PubMed 11509720.
